viernes, 28 de octubre de 2016

PROTEÍNAS



 TEMA PROTEINAS

libro
1:   Definición/ composición: biomoleculas formadas por C, H O, N y muchas también contienen S, P y otros bioelementos.
Son polimeros  de aminoácidos(monómero):
Nomenclatura:Péptido  cadena de aas .< 10 aminoácidos = oligogopéptidos, > 10 aminoácidos = polipéptidos, 50 o más = proteína.

2:  Funciones:
-                      Transporte y almacenamiento de  iones y moléculas: Ejs: Hemoglobina y albúmina respec.
-                      Hormonal: insulina.
-                      Enzimática(reguladora): se verán.
-                      Contráctil(o movimiento): actina y miosina
-                      Reserva de aminoácidos: Gluteína
-                      Estructural:colágeno , queratina.
-                      Defensa(inmunológica): anticuerpos(=inmunoglobulinas).
-                      Control del crecimiento y diferenciación celular.
-                      Anticongelante.(tipo no coligativos) Ej. En el lenguado.
-                      Recepción de estímulos y transmisión de señales.
-                Adhesión de células.
-                Homeostática: Renina.


3:  Aminoácidos:
Definición: ácidos orgánicos con un grupo amino (-NH2) en el     , a este también se le une un H y un radical R.

Propiedades de los aas
-Incoloros, cristalizables, no hidrolizables, de sabor variado, solubles en agua y disolventes polares ( - los de grupos hidrófobos).
-Son anfótero: el grupo  -COOH es de carácter ácido y en –NH2, básico: por lo que en medios básicos se comportan como ácidos y en medios ácidos como bases.
-  Actividad óptica: tienen por lo menos 1C* (- glicina que no tiene ninguno) según como desvían el plano de la luz polarizada son: dextrogiros (+) hacia la derecha y Levogiros (-), izqui
- Esteroisomería: Configuración espacial. Referencia en el grupo –COOH unido al C*, habiendo forma D (-NH2 derecha) y L (-NH2 izquierda). Aminoácidos de las proteinas forma L. Mezcla racénica: mezcla equimoleculas de aminoácidos D y L opticamente inactiva creada por el laboratorio por procedimientosquímicos no enzimáticos.

- Aas esenciales: Aquellos que el  organismo no puede sintetizar y deben aportarse en la dieta:Ej la Lisina.
-Aas no proteicos:ver funciones.
Funciones
-Formar proteinas, se forman con 20 aminoácidos distintos.
-También forman parte de vitaminas,neurotransmisores(glicina),hormonas(tiroxina),antibióticos(cloranfenicol),metabolitos intermedios(ornitina)

 -Tipos: Según su R que es lo único que puede variar.
-R no polar: hidrófobo.    R=CHn o anillo.
-R polar sin carga: R=XHn……X es diferente a C; n=0-3
-R polar con carga negativa: acidas disocian en aniones.
-R polar con carga positiva: Básicos; se disocian en cationes.


4-Enlace peptídico

-Definición: unión de aminoácidos por reacción del grupo –COOH  de uno y al-NH2 del otro formando un péptido ( el prefijo varia según el número de aminoácidos que se unen) 
-Características:
          - Se desprende una molécula de agua por enlace peptídico.  
           -Los cuatro átomos del enlace están en el mismo plano ,que es rígido
           -Los enlaces del Cα pueden girar.
           -Los péptidos resultantes obviamente son hidrolizables.

5 Forma/estructura y composición de las proteínas:
   -Forma: pueden tener más de una cadena polipeptídica. Como se forman con los aminoácidos distintos que se pueden repetir hay casi infinitas. Según como se pliegan en el espacio pueden ser:
a)Fibrosas: hebras largas, función estructural .
b)Globulares: esféricas,tienen interior compacto apolar y el exterior hidrófilo, por lo que son solubles en agua .Tienen funciones dinámica  Incluyen las enzimas y las proteínas de transporte.

   -Estructura: Disposición de los aas.
   Tipos de estructuras(e.)(cada e. superior incluye obviamente las anteriores)
   a)Primaria: Secuencia de aminoácidos. Enlace peptídico. Posibilidades casi limitadas.

   b)Secundaria: Plegamiento de las cadenas de aas(cads polipeptídicas). Los grupos –CO- y –NH- se unen por puentes de H. las proteínas que sólo llegan a esta estructura son de tipo fibroso
 Tipos de e. secundaria:
-α helice(o cadena alfa): puentes de H intracatenarios entre grupos –CO- y –NH- que se enfrentan en cada vuelta de la cadena que se enrosca sobre un eje imaginario. Ej. la Queratina.
-Hoja β plegada: Puentes de H entre grupos  –CO- y –NH- enfrentados, de la misma cadena o de otra paralela. Ej. la Fibroina

  Dibujo de abajo.

-Helice triple de colágeno: Forma de trenza (ej. la lana)


  c)Terciaria: Forma de plegarse las cadenas polipeptidicas de las proteinas globulares, se unen por interaccion de los R de los aminoácidos por: Puentes de H, puentes de disulfuro, fuerzas de Van der Waals, interacciones ionicas e hidrofobicas. Formadas por dominios: trozos con estructura secundaria α helice y hoja plegada.Conformacion: organización espacial de las proteinas según sus estructuras secundaria y terciaria.

  d)Cuaternaria: Unión de dos o más cadenas polipeptídicas iguales o no (con estructura secundaria y/o terciaria ).Es una asociación.ej. Hemoglobina.


   Todas juntas:



6.- Propiedades de las p.

-Solubilidad: Varia según: PH, Concentración salina y temperatura. Se debe a los R polares e iónicos.    Las p. fibrosas son insolubles en agua y las globulares son solubles en agua.
- Especificidad: Cada espacie tiene sus propias proteínas, y cada individuo tiene sus variantes.
- Capacidad amortiguadora: son anfóteras al estar compuestas por aminoácidos. Se comportan como acidos o bases según el medio, amortiguando los cambios de PH.
- Desnaturalizacion: Es la pérdida de la configuración espacial caracteristica (estado nativo) de una proteína, por variaciones de temperatura , PH o presión osmótica(ej. con detergentes) . Las proteinas desnaturalizadas pierden su función(ya que hay partes de las proteínas que si cambian también lo hace su forma y consecuentemente su función (la forma determina la función

-Renaturalizacion: se vuelve a las  carecteristicas del estado nativo,es posible si actuaron poco los factores desnaturalizantes.

* Reacciones de reconocimiento de proteínas: Reacción de Biuret, basada en el enlace peptídico.

7.Tipos de proteínas:

Péptidos: insulina,glutation,vasopresina,oxitocina etc.


Holoproteinas: Compuesta solo por aminoácidos tenemos:

-                    Globulares: Solubles en agua. Funcion dinamica
·                    Protaminas: en ácidos nucleicos
·                    Histonas: en ácidos nucleicos
·                    Albuminas: ovalbumina
·                    Globulinas: seroglobulinas
·                    Gluteninas: gluten
-                    Fibrosas: Insolubles en agua, exclusivas casi de lo animales. Función estructural y protectora.
·                    Colágeno: En huesos
·                    Queratinas: En epidermis y pelo
·                    Elastinas: En tendones
·                    Fibroinas: Seda
-Heteroproteinas: Formados por una proteína y una parte no proteica (grupo prostético) _GP
-           Glucoproteinas: GPes un restos glucidicos.Ej.Anticuerpos
-              Fosfoproteinas: GPes un acido fosfórico. Ej.Caseina
-                   Lipoproteínas: De membrana (Tromboplastinas) y transportadora
-            Nucleoproteinas: GP es un acido nucleico
-            Cromoproteinas: GP es un compuesto coloreado
·            Porfirinicas: GPes una Porfirina (anillo tetrapirrolico)Ej. hemoglobina:  encargada del transporte de oxigeno en la sangre (vertebrados, algunos inverterados)está en los glóbulos rojos.
·              No porfirinicas: GP distinto porfirina




SECCIÓN PERSONAJES

Linus Pauling.Doble premio nobel.Científico pluridisciplinar,descubridor de la hélice alfa...


Selectividad( si os falta algún dibujo buscar  en la página web unizar.)

J12
¿A qué tipo de molécula corresponde la esquematizada a continuación? (0,25 puntos) ¿A qué tipo de moléculas da lugar su polimerización? (0,25 puntos) ¿Cómo se llama el enlace mediante el que se unen estas moléculas? (0,25 puntos) ¿Qué representa R? (0,25 puntos)

Selectividad( si os falta algún dibujo buscar  en la página web unizar.)
J14
 Explique brevemente los siguientes enunciados: (2 puntos)  b) Enlace peptídico. (0,5 puntos)  d) Glucógeno y almidón. (0,5 puntos)
J15
1. Tema de desarrollo corto: proteínas. (3 puntos) a) ¿Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas? Escriba su fórmula general. Indicar cómo se llama el enlace que une dos de estas unidades. (0,5 puntos) b) Indicar 5 funciones de las proteínas (poner un ejemplo de cada una de ellas). (0,5 puntos) c) Explique brevemente los diferentes tipos de estructura que se pueden dar en las proteínas. (2 puntos)
J16
. En relación con la figura adjunta, responda a las siguientes preguntas: (2 puntos) a) ¿Qué representa la figura en su conjunto? Indique el tipo de estructura señalada con el número 1, el tipo de monómeros que la forman y el enlace que la caracteriza. Nombre las estructuras señaladas con los números 2, 3, 4 y 5. (0,75 puntos) b) Describa los cambios fundamentales que ocurren desde 1 hasta 5. ¿Cómo afectan los cambios de pH y de temperatura a estas estructuras? (1,25 puntos)


J12
¿A qué tipo de molécula corresponde la esquematizada a continuación? (0,25 puntos) ¿A qué tipo de moléculas da lugar su polimerización? (0,25 puntos) ¿Cómo se llama el enlace mediante el que se unen estas moléculas? (0,25 puntos) ¿Qué representa R? (0,25 puntos)

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