viernes, 28 de octubre de 2016

ENZIMAS




METABOLISMO Y ENZIMAS

  Con el libro

INTRODUCCIÓN:

1-Definición de metabolismo,anabolismo y catabolismo y ejemplos:



2-Características de las reacciones metabólicas:



1- CATALISIS: reacción química medida por un catalizador, variando este la velocidad de la reacción.

                   Energía de activación: energía necesaria para que las moléculas puedan reaccionar.
                   Catalizador: sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, no se gasta en su transcurso y se necesita en muy pequeñas cantidades --- disminuye la energía de activación, se une a los reactivos temporalmente debilitando los enlaces químicos y favoreciendo la formación de nuevos.
                   La energía de activación se puede conseguir aumentando la temperatura pero es perjudicial para el organismo por lo que se emplean biocatalizadores: enzimas que llevan acabo las reacciones a gran velocidad uniéndose al sustrato(reactivo sobre el que actúa)
2- ENZIMAS:

DEFINICIÓN: catalizadores orgánicos coloidales producidos por los seres vivos capaces de actuar fuera de la célula que los produce y que son, parcial o totalmente, proteínas. Reducen la energía de activación, permitiendo que tenga lugar la reacción y acelerándola.

PROPIEDADES: (green club):

1,Especificidad de la catálisis enzimática:
   -De acción: la enzima selecciona una reacción entre las posibles.
   -De sustrato:
   
Tipos de especificidad
                   Absoluta: solo actúa sobre un sustrato
                   De grupo: sobre compuestos con características estructurales similares.
                   De clase
2,Reversibilidad: actúan en la reacción química en los dos sentidos a veces no se cumple porque se encadenan reacciones.
3, Eficacia: la catálisis necesita pequeñas cantidades de enzima que no se gastan.
4,Gran poder catalítico
5,Capacidad de recuperación
6,Necesidad de un medio de reacción óptimo: se necesita un ph, temperatura y presión osmótica.
7,Otros (COI)
   Las enzimas que producen una célula determinan la actividad de la célula
   Se localizan en orgánulos y determinan la función de estoS.
   Isoenzimas: formas moleculares distintas de una misma enzima.




   TIPOS (hoy la tele)

                   Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de reducción-oxidación (H) (AH + B = A + BH)
                   Transferasas: catalizan transferencias de grupos (Ax + B = A + Bx)
                   Hidrolasas: hidrólisis, roturas de enlaces químicos por el agua.
                   Liasas: romper enlaces químicos.
                   Isomerasas: reacciones de isomerización
                   Ligasas: catalizan la formación de enlaces.

3.                 COFACTORES, APOENZIMAS Y HOLOENZIMAS:

Algunas enzimas para su actividad solo necesitan de su estructura proteica.
Holoenzima: enzima funcionalmente activa. Holoenzima= apoenzima + cofactor
                   Apoenzima: parte proteica de la holoenzima.
                   Cofactor: parte no proteica que se une a la apoenzima para que funcione la holoenzima.

  Tipos de cofatores:

1. Inorgánicos: Son oligoelementos(ej. iones Mg, Zn...).
2. Orgánicos: Son las coenzimas.
     Propiedades de las coenzimas :
- La misma coenzima puede actuar como cofactor de muchas  enzimas distintas.
 -Se alteran durante la reacción, pero se regeneran en otra
- Se unen débilmente. 
-Se llama grupo prostético si se unen más fuerte (enlace covalente) a la apoenzima.
 -Naturaleza de las coenzimas: vitaminas (vitamina B12), nucleótidos (ATP y ADP) y vitaminas + nucleótidos (pirimidín-nucleótidos) (NAD y NADP) y flavín-nucleótidos (FAD Y FMN).

Nucleótido

4- CENTRO ACTIVO:

Parte de la apoenzima (parte proteica) que se une al sustrato (mucho mas pequeño que la enzima) donde se realiza la reacción. En él se distinguen: aminoácidos de fijación (para unir la enzima al sustrato), a.catalíticos (convierten el sustrato en producto) y a.estructurales (resto de la apoenzima que no forma el centro activo, sirven de estructura).

 Entre el centro activo y el sustrato debe existir complementariedad que determina la especificidad de la enzima. Los aminoácidos del centro activo deben estar muy cerca unos de otros (cadena polipeptidica) si la apoenzima se desnaturaliza, la enzima pierde su función.

5- MECANISMO DE ACCIÓN/CATÁLISIS DE UNA ENZIMA:

   En la reacción enzimática, la enzima (E),más concretamente el centro activo de la apoenzima, se une al sustrato (S) para dar el complejo enzima- sustrato (ES),si hay coenzima ésta reaccionará con el S, después la coenzima se separa modificada o no liberándose la apoenzima sin alterar y los productos (P) de la reacción. 
   La velocidad de una reacción (cinética) [VR] es la cantidad de materia tranformada en función del tiempo. Si representamos gráficamente la Ven función de la [S] dando una función parabólica. Velocidad máxima (Vmax) todas las enzimas están reaccionando con sustrato por lo que la V es mayor y aunque aumente (S) ya no aumenta más.

Constante de Michaelis-Menten: (Km) concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima; se puede obtener gráficamente e indica la afinidad de la enzima por el sustrato, (especificidad de la reacción): Cuanto mayor es Km menor es la afinidad.



6- FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA (mecanismo enzimático):

- Generales:
                   Concentración de enzima, sustrato y producto. Enzima: directamente proporcional en exceso de sustrato. Sustrato: V aumenta con la [S ]hasta que todas las E están reaccionando, que ya no aumenta más. Productos: en exceso producen la reacción contraria.

                   Temperatura: a mayor temperatura, mayor VR pero como son proteínas a temperaturas altas se desnaturalizan. La temperatura óptima varia según el organismo y la E (ejemplos: humanos -> temperatura corporal)


                   Ph: la reacción tiene lugar entre dos valores, fuera de ellos es nulo (desnaturalización). Ph óptimo: alcanza la velocidad maxima, generalmente el fisiológico, aunque hay enzimas que trabajan en ph’s extremos.


- Específicas:

·                    Enzima alostérica: enzima cuya actividad está regulada mediante un centro alostérico (distinto al centro activo) al que se une un efector (/regulador/ modulador alostérico) de manera no covalente y que modifica la conformación de la enzima dando dos formas (T-> tensa: baja afinidad; R –> relajado: alta afinidad) afectando al centro activo, por lo que aumenta o disminuye la actividad enzimática según la conformación. El mecanismo de acción de la enzima alostérica es de tipo ‘cooperativo’ donde la gráfica Vr-[S] una curva sigmoidea (diferente a la de las enzimas no alostéricas).

·                    Regulación por modificadores covalentes.
El enzima fosforilado es ativo.














·                    Retroalimentación/retroinhibición/feedback: evita la acumulación inútil de productos: un producto Z actúa como inhibidor de una enzima E1 que cataliza la primera reacción de una serie cuyo resultado es Z.

- Inhibidores: sustancias capaces de reducir la velocidad de una reacción enzimática. Tipos:

·                    Irreversibles: se unen de forma constante con la enzima, la inactivan o destruyen. Ejemplos: tóxicos.
·                    Reversibles (o fisiológicos) se unen débilmente (no covalente) y se pueden desprender de las enzimas.

   Tipos de i.r:

-                     Competitivas: competencia entre el sustrato y el inhibidor por unirse al centro activo de la enzima (debido a la semejanza estructural). La enzima se une al sustrato o al inhibidor, pero no a los dos a la vez. La VR depende: de la concentración de inhibidor al sustrato y de la afinidad de estos con la enzima. El inhibidor se neutraliza, aumentan de la concentración de sustrato de forma que desplaze el inhibidor. La mayoria de los inhibidores fisiológicos son competitivos.

-                     No competitvas: el inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto (centro alostérico distinto al centro activo). El complejo enzima- sustrato- inhibidor (ESI) reduce la velocidad a la que se convierten los productos. La inhibición solo depende de la concentración de inhibidor ya que aunque aumente la concentración de sustrato no alcanzará la velocidad máxima.



  
Selectividad.
                      
J12
Tema de desarrollo corto: Enzimas. a) Concepto de enzima. (0,75 puntos) b) Concepto de centro activo. (0,75 puntos) c) Naturaleza química: holoenzima, cofactor y coenzima. (0,75 puntos) d) Mecanismo general de acción enzimática. (0,75 puntos)


VITAMINAS


Son sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada.
Se necesitan en pequeñas cantidades, aunque su presencia es imprescindible para el desarrollo normal del organismo.
Las necesidades vitamínicas varian según las especies, con la edad y con la actividad.
Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de elaborarlas por sí mismos. Los animales, salvo algunas excepciones, carecen de esta capacidad, por lo que deben obtenerlas a partir de los alimentos de la dieta. En algunos casos los animales obtienen algunas vitaminas a través de sus paredes intestinales, cuya flora bacteriana simbionte las producen.
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Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y posteriormente el metabolismo animal las transforma en activas (en el intestino, en el el hígado, en la piel, etc..), trás alguna modificación en sus moléculas.
Son sustancias lábiles, ya que se alteran facilmente por cambios de temperatura y pH, y también por almacenamientos prolongados.
Los transtornos orgánicos en relación con las vitaminas se pueden referir a:
Avitaminosis.- si hay carencia total de una o varias vitaminas,
Hipovitaminosis.- si hay carencia parcial de vitaminas,
Hipervitaminosis.- si existe un exceso por acumulación de una o varias vitaminas, sobre todo las que son poco solubles en agua y, por tanto, difíciles de eliminar por la orina.
Las vitaminas se designan utilizando letras mayúsculas, el nombre de la enfermedad que ocasiona su carencia o bien el nombre de su constitución química.

Clasicamente se establecen 2 grupos según su capacidad de disolución en agua o en las grasas o disolventes de éstas. Así, se habla de: vitaminas  hidrosolubles y liposolubles (A,D,E,K)

  
                       




                                                   

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Cuestiones selectividad proteínas
Cuestiones selectividad enzimas

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